Peptide - wissenschaftliche Grundlagen

I.I. Metchnikow

Am Ende des XIX Jahrhunderts I.I. Metchnikow zeigte, dass die Verstärkung der zellulären Immunität zu einer Erhöhung der Lebensdauer beigetragen hat. Er entwickelte eine phagozytische Theorie der Immunität und betrachtete den menschlichen Organismus, der die pathologische Alterung bekämpfen konnte. 1908 erhielt er zusammen mit Paul Ehrlich den Nobelpreis für Physiologie oder Medizin. Und nur ein Jahrhundert später führten Peter Doherty und Rolf Zinkernagel detaillierte Studien zur Spezifität der zellulären Immunität im Falle einer Virusinfektion (Nobelpreis für Physiologie oder Medizin 1996) durch.

Mechnikov I. Etudes sur la nature humaine: essai de philosophie optimiste // Paris: Masson. – 1903. – P. 399.
Nozdrachev A.D., Marjanovich A.T., Polyakov E.L., Sybarov D.A., Khavinson V.Kh. Nobelpreise in der Physiologie oder Medizin für 100 Jahren // St. Petersburg: Gumanistika. - 2002. – S. 688.

Marshall Nirenberg und Gobind Khorana

Viele Jahre der wissenschaftlichen Arbeit von Marshall Nirenberg und Gobind Khorana führten zur Entschlüsselung des genetischen Codes und zur Definition von Codons (Triplets von Nukleotiden) für jede von zwanzig Aminosäuren. 1968 wurde gemeinsam an Robert W. Holley, Har Gobind Khorana und Marshall W. Nirenberg der Nobelpreis für Physiologie oder Medizin "für ihre Interpretation des genetischen Codes und seiner Funktion in der Proteinsynthese" verliehen.

Paul Berg, Walter Gilbert und Frederick Sanger

Grundlegende Untersuchungen an Nukleinsäuren Biochemie und Identifizierung von RNA und DNA Basen Sequenz wurden in den 60-70ern des XX Jahrhunderts von Paul Berg, Walter Gilbert und Frederick Sanger durchgeführt. Für ihre Arbeit erhielten die Wissenschaftler 1980 den Nobelpreis. Der Nobelpreis für Chemie 1980 wurde geteilt, ein halb ging an Paul Berg "für seine grundlegenden Studien der Biochemie von Nukleinsäuren, unter besonderer Berücksichtigung der rekombinanten DNA", die andere Hälfte wurde gemeinsam an Walter Gilbert und Frederick Sanger "für ihre Beiträge zur Bestimmung von Basensequenzen in Nukleinsäuren" verliehen.

Francis Harry Compton Crick, James Dewey Watson, Maurice Hugh Frederick Wilkins

Amerikanischer Biochemiker James Dewey Watson, zusammen mit Francis Crick, Maurice Wilkins und Rosalind Franklin, entdeckten die molekulare Struktur von Desoxyribonukleinsäure (DNA). Für Ihre Entdeckung wurden die Wissenschaftler mit dem Nobelpreis ausgezeichnet. Der Nobelpreis für Physiologie oder Medizin 1962 wurde gemeinsam mit Francis Harry Compton Crick, James Dewey Watson und Maurice Hugh Frederick Wilkins "für ihre Entdeckungen über die molekulare Struktur von Nukleinsäuren und deren Bedeutung für den Informationstransfer im lebenden Material" verliehen.

Molecular Structure of Nucleic Acids: A Structure for Deoxyribose Nucleic Acid. In: Nature. 1953, 171, S. 737–738.

Aaron Ciechanover, Avram Hershko, Irwin Rose

Der Ursprung der kleinen regulatorischen Peptide in einem jungen Organismus zeigte sich nach der Entdeckung des ubiquitinvermittelten Proteinabbaus in Proteasomen von Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose. Es wurde gezeigt, dass kleine Peptide eine wichtige Rolle bei der Übertragung biologischer Informationen, wie z.B. autokrine Hormone und Neuropeptide, spielen. Ein hochmolekulares Protein kann auf unterschiedliche Weise hydrolysiert werden, wobei es in mehrere kleine Peptide abgebaut wird. Durch diesen Mechanismus können Peptide mit ganz anderen biologischen Funktionen im Vergleich zum mütterlichen Makromolekül hergestellt werden. Für ihre Arbeit wurden die Wissenschaftler mit dem Nobelpreis 2004 ausgezeichnet. Der Nobelpreis für Chemie 2004 wurde gemeinsam an Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose "für die Entdeckung des ubiquitinvermittelten Proteinabbaus" verliehen.

Ivanov V.T., Karelin A.A., Philippova M.M. et al. Hemoglobin as a source of endogenous bioactive peptides: the concept of tissue-specific peptide pool // Biopolymers. – 1997. – V. 43, N 2. – P. 171–188.

Samuel Karlin

In den Arbeiten vom US-amerikanischen Mathematiker Samuel Karlin wurde gezeigt, dass es in den Proteinmakromolekülen mehrere Arten von sich wiederholenden Blöcken von Aminosäuren mit geladenen Seitengruppen gibt. Die größte Zahl solcher Blöcken ist in den Kernproteinen enthalten: Transkriptionsfaktoren, Zentromerproteine und hochmobile Proteingruppen. Die Proteasom-Hydrolyse dieser Proteine im Zellkern kann für eine ausreichende Menge an Peptidkomplexen mit geladenen Seitengruppen sorgen.

Karlin S., Altschul S.F., Method for assessing the statistical significance of molecular sequence features by using general scoring schemes. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, – 1990, – V. 87, N 6, – P. 2264–2268.

Francois Jacob und Jacques Monod

Im Jahr 1961 haben Francois Jacob und Jacques Monod ein Modell der genetischen Regulation der Proteinsynthese unter Beteiligung des niedermolekularen Liganden, der den Repressor ausdrengt und den allosterischen Konformationsübergang in der DNA-Struktur der Bakterienzelle auslöst. 1965 erhielten sie zusammen mit Andry Lwoff den Nobelpreis für Physiologie oder Medizin "für ihre Entdeckungen zur genetischen Kontrolle der Enzym- und Virensynthese".

Jacob F., Monod J. Genetic regulation mechanisms in the synthesis of proteins // J. Mol. Biol. - 1961. - V.3. - P. 318–356.
Nozdrachev A.D., Marjanovich A.T., Polyakov E.L., Sybarov D.A., Khavinson V.Kh. Nobel Prize in Physiology or Medicine for 100 years // SPb .: Gumanistika. - 2002. - P. 688.

Prof. Dr. H. Dyckerhoff

Mehr als vor 50 Jahren entwickelte deutsche Professor Dr. H. Dyckerhoff ein bewährtes Therapiekonzept, welches auf der Erkenntnis beruhte, dass degenerative Prozesse auf zellulärer Ebene häufig in einer dauerhaft gestörten Proteinsynthese zum Ausdruck kommen. Insbesondere Ribonucleinsäuren sind Schlüsselelemente der Proteinsynthese, zum einen als Informationsträger für die Struktur eines jeden Proteins, zum anderen als Baustoff für wichtige Zellstrukturen, aber auch als Werkzeuge in der Kaskade der Proteinsynthese. Prof. Dyckerhoff muss damals die Bedeutung vor allem der Ribonucleinsäuren geahnt haben und dies, obwohl wesentliche Aspekte von deren Funktion zu dieser Zeit noch nicht bekannt waren. Zahlreiche wissenschaftliche Studien belegen heute den günstigen Einfluss der Nucleinsäuren auf die Proteinbiosynthese und auf weitere wichtige Stoffwechselprozesse im Bereich des Immunsystems, des Hormonsystems sowie bei der Bildung körpereigener Nucleinsäuren. Jede Störung dieses Zellstoffwechsels führt zu vorzeitigen Alterungsprozessen, oft begleitet von einem Verlust körpereigener Nucleinsäuren.

V.Kh. Khavinson und V.G.Morozov

V.Kh. Khavinson und V.G.Morozov haben in 70-80 Jahren festgestellt, dass das Altern und die Entwicklung der Krankheit - ist das Ergebnis einer dauerhaften Stressauswirkung auf den Körper. Es wurde gezeigt, dass der Organismus sich zuerst an die extremen Bedingungen anzupassen versucht, in dem die Funktionen des neuro-endokrinen Systems, des Immunsystems, des kardiovaskulären Systems und des Hirngewebes stark beansprucht werden. Aber diese Spannung ist von kurzer Dauer, danach kommt der Zusammenbruch der Funktionen der oben genannten Systeme. In Organen und Geweben, in denen die Unterstützung fehlt, entwickeln sich sehr schnell Funktionsstörungen. Der Körper beginnt buchstäblich zu zerbrechen und zu altern. Und all diese Veränderungen entstehen vor dem Hintergrund des Peptidmangels und Genefunktionsstörungen. Es wurde auch gezeigt, dass die Wiederherstellung der qualitativen und quantitativen Zusammensetzung von Peptiden, die grundlegenden physiologischen Funktionen von Organen und Geweben normalisiert.

Iwai K., Hasegawa T., Taguchi Y., Morimatsu F.

In den letzten Jahren wurden intensiver Forschung zur aufgeklärt der Wirkungsmechanismus, Untersuchung der Bioverfügbarkeit und Zweckmäßigkeit von Kollagenpeptiden (Kollagenhydrolysat) durchgeführt. Kollagenhydrolysat wird im Magen-Darm-Trakt verdaut und überwiegend in einzelne Aminosäuren und Di-Peptide umgewandelt, wie es an gesunden Probanden nachgewiesen wurde. Im Blutplasma der Probanden wurde ein signifikanter Anstieg von Free- und Peptid gebundenem Hydroxyprolin gemessen.

Iwai K, Hasegawa T, Taguchi Y, Morimatsu F, Sato K, Nakamura Y, Higashi A, Kido Y, Nakabo Y, Ohtsuki K, 2005. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem, 53, 6531 – 6536.

Oesser S., Adam M., Babel W., Seifert J.

In einer experimentellen Studie wurde gezeigt, dass 95% des oral eingenommenen Kollagenhydrolysats innerhalb von 12 Stunden nach der Verabreichung aus dem Darm absorbiert wurde. Darüber hinaus zeigten die Ergebnisse, dass Kollagenhydrolysat in einer hochmolekularen Form bis zu einem gewissen Grad mit Peptiden bis zu 10 kD absorbiert wird und dass sich diese Peptide anschließend im Knorpelgewebe ansammeln. Es wurde berechnet, dass die geschätzte Menge, der im Knorpel nachgewiesen Peptide, Konzentrationen erreichen kann, die ausreichen, um den Chondrozytmetabolismus zu stimulieren, wie es in Zellkulturversuchen beobachtet wurde.

Oesser S, Adam M, Babel W, Seifert J, 1999. Oral administration of 14 C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). JNutr, 129, 1891 – 1895.

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